khimie.ru

Успех − создание селективных датчиков с ферментами − окрылил электрохимиков. И они начали разработку топливных элементов, в которых ферменты генерировали бы еще и электрический ток.

Долгое время дело это тормозилось тем, что прежде практически отсутствовали чистые препараты ферментов.

Источниками ферментов могут быть ткани различных животных. Так, ими богаты поджелудочная железа и слизистая оболочка желудка, поэтому для выделения ферментов традиционно используют отходы мясной промышленности.

Некоторые ценные ферменты получают и из высших растений. Папаин − из млечного сока дынного дерева Сасхса рарауа, бромелин − из стеблей ананаса, фицин − из листьев инжирного дерева. Однако наиболее доступным и почти неограниченным источником ферментов в промышленном масштабе стали микроорганизмы. Постепенно совершенствовались и методы разделения и чистки ферментов (уже разработаны методы получения высокоочищенных кристаллических ферментов − пепсина, трипсина, липазы и так далее), что и сделало их ныне доступными для исследователей, в том числе и работающих в области биоэлектрокатализа.

Вторая трудность, которую должны были преодолеть электрохимики,− это, как уже говорилось, обеспечение совместимости ферментов с неживыми материалами. Надо было научить, заставить ферменты работать в технических устройствах. Этого добивались с помощью иммобилизации. Иммобилизованные ферменты − это ферменты, связанные с каким-либо носителем, «сидящие» на той или иной «подложке». Иммобилизация позволяет создать ферментам сносные условия существования, некое подобие их родной среды, ибо и в живых клетках ферменты обычно располагаются на стенках биологических мембран.

Иммобилизация может быть осуществлена разными методами, например адсорбцией. Тут связь между ферментом и подложкой осуществляется за счет электростатических, гидрофильно-гидрофобных и других взаимодействий.

Широко применяемыми носителями при этом служат уголь, сажа, глина, оксид алюминия, силикагель. Оптимальный инертный носитель − стекло. Особенно пористое стекло, с калиброванным размером пор.

Но, кроме адсорбции, есть и более изощренные приемы иммобилизации. Ее можно проводить еще включением фермента в пространственную сетку геля. Это, как и адсорбция, также физический метод фиксации ферментов.

Существуют и химические способы. Они − одно из чудес современной науки. Здесь молекулы фермента буквально пришиваются к носителю, а «нитками» служат химические связи, возникающие между ферментом и подложкой в результате ряда тонких химических реакций. Возможны более сложные варианты. Например, сшивка молекул ферментов между собой, без использования носителя…

Иммобилизация позволила резко увеличить срок жизни ферментов, довести его до приемлемых (уже достигнуты годичные сроки!) для техники границ.

Иммобилизация не только повышает стабильность ферментов, но и позволяет сохранить, не растерять их природную каталитическую активность и специфичность действия.

Следующий очень важный для исследований шаг − надо было убедиться, смогут ли ферменты работать в пористых электродах топливных элементов. Окажутся ли они способными генерировать электричество.

Это уже события самых последних лет, время волнений, напряженного труда, время споров и томительного ожидания. И здесь электрохимики вкусили (исследования велись в Институте электрохимии им. Л. Н. Фрумкина АН СССР) радость первых достижений. Фермент лактаза, иммобилизованный на электроде из сажи, восстанавливал кислород. Токи были невелики, но зато электрод устойчиво проработал в течение 50 часов, что следует расценивать как несомненную удачу.